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chaperonina

sf. [chaperon+ina]. Denominazione collettiva di un gruppo di proteine (ne sono note più di 20), prodotte da tutte le cellule animali, vegetali e batteriche, che intervengono nel controllo del ripiegamento (o folding) delle proteine presenti all'interno della cellula. Tale funzione (che si ritiene conservata durante l'evoluzione dai procarioti fino all'uomo) è di fondamentale importanza per il funzionamento della cellula, poiché la conformazione di una proteina è un fattore di primaria importanza affinché essa possa svolgere la sua specifica funzione (per esempio enzimatica). Le chaperonine svolgono un ruolo chiave nel governare il corretto ripiegamento delle proteine neosintetizzate. Nel corso della sintesi proteica, infatti, la catena polipeptidica, rilasciata dal ribosoma, possiede inizialmente una struttura disordinata. Essa deve acquisire un ripiegamento corretto (caratteristico delle strutture secondarie e terziarie), necessario allo svolgimento della propria funzione. Il ripiegamento della catena polipeptidica può produrre, oltre alla corretta struttura funzionale della proteina, anche strutture aberranti, non funzionali; le chaperonine si legano a queste proteine non funzionali e ne favoriscono il corretto ripiegamento. Di alcune chaperonine è stata determinata la struttura tridimensionale mediante cristallografia a raggi X, ed è stato possibile dimostrare che esse presentano ampie superfici rivestite da amminoacidi scarsamente polari sulle quali possono aderire le catene polipeptidiche non correttamente ripiegate che sono in genere meno solubili in acqua. Alcune chaperonine vengono sintetizzate, in particolare, in risposta a varie forme di stress cellulare quali l'aumento della temperatura (heat shock protein), la presenza di infezioni, radicali liberi e metalli pesanti. In tali condizioni esse proteggono le proteine sintetizzate dalla cellula dalla denaturazione, favorendone il mantenimento della conformazione.