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chaperonine

classe eterogenea di proteine identificate in base alla loro funzione e prodotte da tutte le cellule animali, vegetali e batteriche. La funzione fisiologica delle chaperonine è connessa con il corretto ripiegamento delle proteine neosintetizzate. Nel corso della sintesi proteica la catena polipeptidica, che ha inizialmente una struttura disordinata, viene rilasciata dal ribosoma e deve acquisire un ripiegamento corretto (caratteristico delle strutture secondarie e terziarie), necessario allo svolgimento della propria funzione (per esempio enzimatica). Il ripiegamento della catena polipeptidica può produrre, oltre alla corretta struttura funzionale della proteina, anche strutture aberranti, non funzionali; le chaperonine si legano a queste proteine non funzionali o ne favoriscono in modo aspecifico il corretto ripiegamento. Di alcune chaperonine (quali per esempio la Gro-El prodotta dal batterio Escherichia coli) è stata determinata la struttura tridimensionale mediante cristallografia a raggi X, ed è stato possibile dimostrare che esse presentano ampie superfici rivestite da amminoacidi scarsamente polari sulle quali possono aderire le catene polipeptidiche non correttamente ripiegate che sono in genere scarsamente solubili in acqua. Alcune chaperonine sono prodotte in maggior misura dalle cellule nel corso di shock termici o di altra natura, con l'evidente funzione di riparare i danni indotti nelle proteine cellulari.

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