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Le basi chimiche della vita

Proteine

Le proteine sono composti a elevata massa molecolare (macromolecole) che derivano dall'unione di un numero molto elevato di molecole di amminoacidi. Quando le molecole hanno massa molecolare inferiore a 10 000 si dicono più propriamente polipeptidi.

Gli amminoacidi sono composti caratterizzati dalla presenza nella molecola di un gruppo amminico ­NH2 (basico) e carbossilico ­COOH (acido). Gli amminoacidi si legano in catene mediante legami peptidici tra l'azoto del gruppo amminico di una molecola e il carbonio del gruppo carbossilico dell'altra, con eliminazione di una molecola di acqua (condensazione) (v. fig. 1.3). Gli amminoacidi naturali sono circa una ventina (v. tab. 1.4), ma, legandosi in un elevato numero di possibili combinazioni, riescono a formare l'enorme varietà di proteine esistenti.

In una molecola proteica si possono individuare quattro livelli di organizzazione spaziale (v. fig. 1.4):

  • struttura primaria: rappresenta la sequenza degli amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica;
  • struttura secondaria: può essere a elica o a foglietto pieghettato;
  • struttura terziaria, determinata dal ripiegamento su se stessa della catena polipeptidica, per l'instaurarsi di legami intramolecolari;
  • struttura quaternaria, caratteristica di proteine formate da più subunità e relativa al modo in cui tali subunità sono disposte nello spazio (per esempio, l'emoglobina è formata da quattro subunità).

Nella maggior parte delle proteine, a temperature superiori a 7 °C circa e in ambiente fortemente acido o basico, i legami deboli della struttura secondaria, terziaria e quaternaria si rompono e le proteine perdono la loro funzionalità biologica: tale processo è detto denaturazione.

Negli organismi, le proteine svolgono una grande varietà di funzioni: fra le più importanti vi sono quella di sostegno meccanico e quella di catalizzatori (cioè di regolazione della velocità delle reazioni chimiche) da parte degli enzimi (v. tab. 1.5).

Tab. 1.4: Gli amminoacidi naturali

Gli amminoacidi naturali
NOME COMUNE
SIMBOLO CLASSICO
NUOVO SIMBOLO
DENOMINAZIONE SCIENTIFICA
alanina
ala
A
origine animale o vegetale; tessuto adiposo; funzione di riserva di energia;
arginina
arg
R
rivestimento esterno di fiori e frutti
asparagina
asn
N
costituenti delle membrane cellulari
acido aspartico
asp
D
importanti funzioni a livello del sistema endocrino
cisteina
cys
C
acido *-ammino-�-tiolpropionico
fenilanina
phe
F
acido *-ammino-�-fenilpropionico
glicina
gly
G
acido *-amminoacetico
acido glutammico
glu
E
acido-*-amminoglutarico
isoleucina
ile
I
acido-*-ammino-�-metil-n-valerianico
istidina
his
H
acido *-ammino-�-imidazolpropionico
leucina
leu
L
acido-*-amminoisocapronico
lisina
lys
K
acido *, *-diammino-n-capronico
metionina
met
M
acido *-ammino-*-metiltiol-n-butirrico
prolina
pro
P
acido pirrolidin-*-carbossilico
serina
ser
S
acido *-ammino-�-idrossipropionico
tirosina
tyr
Y
acido *-ammino-�-(p-idrossifenil)propionico
treonina
thr
T
acido *-ammino-�-indrossibutirrico
triptofano
try
W
acido *-ammino-3-indolpropionico
valina
val
V
acido *-amminoisovalerianico

Tab. 1.5: Principali funzioni delle proteine

Principali funzioni delle proteine
PROTEINE FUNZIONE
nucleoproteine (istoni, protamine) organizzazione del DNA nei cromosomi
glicoproteine riconoscimento tra cellule; inibizione proliferativa da contatto; adesione tra cellule; recettori per ormoni e farmaci; antigeni
glicoproteine (anticorpi o immunoglobuline) difesa immunitaria
lipoproteine  
neurotrasmettitori (per es., acetilcolina, noradrenalina) trasmissione sinaptica degli impulsi nervosi
ormoni (per es., insulina, adenocorticotropina, vasopressina, testosterone) regolazione endocrina dell'attività di tessuti e organi
proteine strutturali (per es. collagene, elastina, actina, miosina, proteine di membrana) movimento di ciglia e flagelli; strutturazione movimento di ciglia e flagelli; strutturazione della membrana cellulare
enzimi (per es., DNA-polimerasi, piruvato deidrogenasi, glucosio 6-fosfato deidrogenasi) catalisi enzimatica
fattori induttori e repressori regolazione dell'espressione genica

Media

Figura 1.3Figura 1.4

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